Det er kendt, at fosforolytisk forfald spiller en central rolle i mobiliseringen af polysaccharider.
Fig. 10.1. Hormonal regulering af phosphorolytisk spaltning af glucose fra glycogen.
Phosphorylaser konverterer polysaccharider (især glycogen) fra opbevaringsformen til den metabolisk aktive form; i nærværelse af phospho-rilylase desintegrerer glycogen til dannelse af glucosephosphat (glucose-1-phosphat) uden først at bryde det op i større fragmenter af polysaccharidmolekylet. Generelt kan denne reaktion repræsenteres som følger:
hvor (C6H10Oh5)n betyder glycogenspolysaccharidkæden og (C6H10Oh5)n-1,- Den samme kæde, men forkortet af en glukosestand.
I fig. 10.1 skildrer processen med glycogen nedbrydning til glucose-1-phosphat og deltagelse af cAMP i denne proces. Enzymet phosphorylasen findes i to former, hvoraf den ene (phosphorylase a) er aktiv, mens den anden (phosphorylase b) normalt er inaktiv. Begge former kan dissociere i underenheder. Phosphorylase b består af to underenheder og phosphorylase a - på fire. Omdannelsen af phosphoryrylase b til phosphorylase a udføres ved proteinphosphorylering:
2 phosphorylase b + 4 ATP -> phosphorylase a + 4 ADP.
Denne reaktion katalyseres af et enzym kaldet phosphorylase kinase b. Det er blevet fastslået, at denne kinase kan eksistere i både aktive og inaktive former. Inaktiv fosforylase-kinase transformeres til et aktivt protein under indflydelse af enzymproteinkinasen (phosphorylase kinase kinase) og ikke kun proteinkinase, men cAMP-afhængig proteinkinase.
Den aktive form af sidstnævnte er dannet med deltagelse af cAMP, som igen er dannet af ATP under virkningen af enzymet adenylatcyklase, især stimuleret af adrenalin og glucagon. En stigning i indholdet af adrenalin i blodet fører i denne komplekse reaktionsreaktion til omdannelsen af phosphorylase b til phosphorylase a og følgelig til frigivelsen af glucose i form af glucose 1-phosphat fra reserveglycogenpolysaccharidet. Den omvendte omdannelse af phosphorylase a til phosphorylase b katalyseres af enzymet phosphatase (denne reaktion er næsten irreversibel).
Glucose-1-phosphatet dannet som et resultat af den fosforolytiske nedbrydning af glycogen omdannes med glucose-6-phosphat under virkningen af phosphoglucomutase. For at udføre denne reaktion er en phosphoryleret form af phosphoglucomutase nødvendig, dvs. dets aktive form, som er dannet som nævnt i nærvær af glucose-1,6-bisphosphat.
Dannelsen af fri glucose fra glucose-6-phosphat i leveren sker under indflydelse af glucose-6-phosphatase. Dette enzym katalyserer hydrolytisk phosphatspaltning:
Fedtpile indikerer forfaldsstien, tynd - syntesevejen. Tallene angiver enzymerne: 1 - phosphorylase; 2-fos-glyukomutase; 3-glucose-6-phosphatase; 4-hexokinase (glucokinase); 5-gluco-zo-1-phosphaturidyltransferase; 6-glycosyntase.
Bemærk, at phosphoryleret glucose, i modsætning til ikke-klassificeret glucose, ikke nemt kan diffunderes ud af celler. Leveren indeholder det hydrolytiske enzym glucose-6-phosphatase, som giver mulighed for hurtigt at frigive glukose fra dette organ. I muskelvæv er glucose-6-phosphatase praktisk taget fraværende.
I fig. 10.2 reflekterer ideer om måderne af nedbrydning og syntese af glycogen i leveren.
Det kan overvejes, at vedligeholdelsen af glucosekoncentrationen i blodet er resultatet af den samtidige strømning af to processer: indtræden af glucose i blodet fra leveren og dets forbrug fra blodet af vævene, hvor det primært anvendes som et energisk materiale.
I væv (herunder leveren) forekommer nedbrydningen af glucose på to hovedmåder: anaerob (i fravær af ilt) og aerob, til gennemførelse af hvilket ilt der er behov for.
Glycogenolyse (nedbrydning af glykogen)
Glycogenolyse kan udføres enten ved hydrolyse (under virkningen af amylase enzymer) eller ved fosforolyse.
Fosforolyse er den vigtigste vej for glycogen nedbrydning, den katalyseres af enzymet glycogen phosphorylase, der tilhører klassen af transferaser. Phosphorylaser konverterer polysaccharider fra opbevaringsformen til den metabolisk aktive en. Glycogenphosphorylase fjerner glucoserester fra glycogenpolyglycosidkæden og overfører dem til et phosphorsyremolekyle til dannelse af glucose-1-phosphat:
Glucose 1-phosphat er hurtigt isomeriseret og omdannes til glucose-6-phosphat under virkning af phosphoglucomutase:
På dette stadium er nedbrydningen af glycogen i muskelvævet.
I leveren danner glucose-6-phosphat fri glucose under indflydelse af glucose-6-phosphatase. Dette enzym katalyserer hydrolytisk phosphatspaltning:
Fosforyleret glucose, i modsætning til fri, kan ikke let diffunderes fra cellerne. Derfor er funktionen af muskelglycogen, at det er en let tilgængelig kilde til glukose for muskelen selv. Lever indeholder det hydrolytiske enzym glucose-6-phosphatase, som giver mulighed for hurtig frigivelse af glucose fra dette organ til blodet og anvendelse af andre væv (herunder muskel). Leverglycogen bruges til at opretholde den relative konstantitet af glucosekoncentrationen i blodet.
Syntese og opløsning af glycogen.
Glycogen er det primære reservepolysaccharid i dyre- og humane celler, da det er ringe opløseligt i vand og ikke påvirker det osmotiske tryk i cellen, derfor er glycogen deponeret i cellen og ikke fri glucose.
Den forgrenede struktur af glycogen skaber et stort antal terminale monomerer. Dette bidrager til arbejdet med enzymer, der spalter eller vedhæfter monomerer under nedbrydning eller syntese af glycogen, da disse enzymer samtidig kan arbejde på flere grene af glycogenmolekylet.
Glycogen deponeres hovedsageligt i lever- og skeletmuskulaturen. Glycogen opbevares i cytosol af celler i form af granuler. Nogle enzymer involveret i glykogen metabolisme er også forbundet med granuler, hvilket letter deres interaktion med substratet. Syntese og nedbrydning af glycogen fortsætter i forskellige metaboliske veje (Figur 4).
Glycogen syntetiseres i løbet af fordøjelsesperioden (1-2 timer efter indtagelse af kulhydratfødevarer). Syntese af glycogen kræver energi. Når du tænder en monomer i
polysaccharidkæde 2-reaktioner forekommer forbundet med udgifterne til ATP og UTP (reaktioner 1 og 3).
Efter dannelsen af glucose-6-phosphat (hexokinase-reaktion) forekommer den intramolekylære overførsel af phosphorsyreresten fra 6. stilling til 1. Dette danner et glucose-1-phosphat:
Efter isomerisering af glucose-6-phosphat til glucose-1-phosphat, fortsætter en yderligere aktivering af glucosefragmentet. I dette tilfælde forbruges 1 UTP molekyle, hvilket svarer til udgifterne til 1. ATP molekylet. Som et resultat dannes den aktiverede form UDP-glucose (figur 4).
Derefter overføres til glukosesten til glycogenmolekylet med UDP. Forlængelsen af glycogenkæden katalyseres af enzymglycogensyntetasen. Glykogenkæden bliver således 1 glukosefragment længere. Glykogen er i modsætning til vegetabilsk stivelse mere forgrenet. Til dannelse af grene er der et særligt enzym, der kaldes "glykogenforgrenet enzym".
Et glykogenmolekyle syntetiseres ikke fra "nul", men en gradvis forlængelse af et allerede eksisterende kædefragment forekommer: "frø" eller primer. Og med nedbrydning af glykogen forekommer den fuldstændige ødelæggelse af dets molekyler aldrig.
For at inkorporere en glukosestudie i et glycogenmolekyle forbruger cellen 2 ATP molekyler. Ved nedbrydning af glycogen regenererer denne ATP ikke, men kun F frigives.n (uorganisk phosphat).
Nøgleenzymet til glycogensyntese er glycogensyntase. Dette er et "sekundært kontrolpunkt" (figur 5).
Regulering af glycogensyntase: Den aktiveres af overskydende glucose-6-phosphat. Hvis glucose-6-phosphat anvendes langsomt på andre måder, fører en stigning i koncentrationen til en stigning i glykogensyntesens hastighed. Reaktionen katalyseret af glycogensyntase er irreversibel.
Glycogen mobilisering sker hovedsagelig mellem måltider og accelereres under fysisk arbejde. Denne proces sker ved sekventiel fjernelse af glucoserester i form af glucose-1-phosphat under anvendelse af glycogenphosphorylase (figur 4). Dette enzym spalter ikke a1,6-glycosidbindinger på grensteder, derfor er der brug for 2 flere enzymer, hvorefter glukosesten ved grenpunktet frigives i form af fri glukose (reaktioner 2, 3). Glycogen nedbrydes til glucose-6-phosphat uden omkostningerne ved ATP.
Regulering af glycogenphosphorylase: Inhiberet af overskydende ATP, aktiveret ved overskydende ADP.
Fordelingen af glycogen i leveren og musklerne har en kendende reaktion på grund af tilstedeværelsen af enzymet phosphatase glucose-6-phosphat i leveren (tabel 1).
Tabel 1.
Tilstedeværelsen af glucose-6-phosphatase i leveren bestemmer leverfunktionens hovedfunktion - frigivelsen af glukose i blodet mellem måltiderne og dets anvendelse af andre organer. Således tilvejebringer mobiliseringen af leveren glycogen indholdet af glucose i blodet på et konstant niveau. Denne omstændighed er en forudsætning for arbejdet i andre organer og især hjernen. Efter 10-18 timer efter et måltid er glykogenbutikkerne i leveren betydeligt udtømt, og fastende i 24 timer fører til fuldstændig forsvinden. Glucose-6-phosphatase findes også i nyrerne og tarmcellerne.
Funktionen af muskelglycogen er at frigive glucose-6-phosphat, der anvendes i muskelen selv for oxidation og energi,
Omdannelse af synteseprocesserne og mobilisering af glycogen i leveren sker, når tilstanden af fordøjelsen i efter-adsorptionsperioden eller hvilestillingen på muskelarbejdet. Insulin, glucagon og adrenalin er involveret i omskiftningen af disse metaboliske veje i leveren, og insulin og adrenalin er involveret i musklerne.
Virkningen af disse hormoner på syntese og nedbrydning af glycogen udføres ved at ændre i modsat retning aktiviteten af 2 nøgle enzymer - glycogensyntase og glycogenphosphorylase - ved hjælp af deres phosphorylering og dephosphorylering.
Det primære signal til syntese af insulin og glucagon er en ændring i koncentrationen af glucose i blodet. Insulin og glucagon er konstant til stede i blodet, men når de skifter fra absorptionsstatus til postabsorberende tilstand, ændres deres relative koncentration, insulin-glucagon-indekset. Således er hovedkontaktfaktoren i leveren insulin-glucagonindekset.
I efter-adsorptionsperioden falder insulin-glucagon-indekset, og indflydelsen af glucagon, der stimulerer nedbrydningen af glycogen i leveren, er en afgørende faktor. Virkningsmekanismen af glucagon indebærer en reaktionskaskade, der fører til aktiveringen af glycogenphosphorylase.
Under fordøjelsesperioden er insulinvirkningen dominerende, da insulin-glucagon-indekset i dette tilfælde stiger. Under indflydelse af insulin forekommer:
a) stimulering af glucosetransport i muskelceller
b) ændring af enzymernes aktivitet ved phosphorylering og dephosphorylering. For eksempel aktiverer insulin phosphodiesterase og reducerer koncentrationen af cAMP i cellen. Derudover aktiverer insulin glycogensyntasefosfatase, sidstnævnte dephosphoryleres og bliver aktiv;
c) Ændring i mængden af visse enzymer ved induktion og undertrykkelse af deres syntese. For eksempel inducerer insulin glucokinasesyntese, hvorved glucose phosphorylering accelereres i leveren.
Adrenalin har en lignende virkningsmekanisme på levercellerne med glucagon. Men det er muligt at inkludere et andet effektor-signaltransduktionssystem i levercellen. Den type receptorer, som adrenalin interagerer med, bestemmer hvilket system der skal anvendes. Således aktiverer interaktionen af adrenalin med b-receptorer i leverceller adenylatcyklasesystemet. Samspillet mellem adrenalin og a-receptorer indbefatter inositolphosphatmekanismen for transmembranoverførslen af hormonalt signal. Resultatet af virkningen af begge systemer er phosphoryleringen af centrale enzymer og omskiftningen af glycogensyntese til dens nedbrydning (fig.6, 7).
Adrenalinaktivering af muskelglycogenphosphorylase forekommer forskelligt, da nedbrydning af glykogen i skeletmuskel stimuleres af muskelkontraktioner. Phosphorylase kinase (Ca 2+ -afhængig) aktiveres under muskulært arbejde under påvirkning af nerveimpulser, da koncentrationen af calciumioner i sarkoplasma i dette tilfælde øges. Dette er en anden mekanisme til fremskyndelse af nedbrydningen af glycogen i musklen. Virkningen af adrenalin i muskler resulterer også i aktivering af cAMP-afhængige proteinkinaser og aktiveringen af phosphorylase ved dens phosphorylering (figur 8).
Når et signal overføres fra hormonet via intracellulære mediatorer, forekommer dens betydelige amplifikation, og aktivering af glycogenphosphorylase med deltagelse af et hvilket som helst signaltransduktionssystem i cellen gør det muligt hurtigt at danne en stor mængde glucose fra glycogen. I muskler er dette af stor betydning for at udføre intensivt arbejde under stress, for eksempel når man løber væk fra fare.
Med en moderat belastning i musklerne virker en anden mekanisme for regulering af glycogenphosphorylaseaktivitet - allosterisk regulering ved ATP (AMP) nedbrydningsprodukter.
Når man går fra en postabsorberende tilstand til en absorberende tilstand eller ved afslutningen af det muskulære arbejde, stopper sekretionen af hormoner, og hele systemet vender tilbage til sin oprindelige inaktive tilstand. Adenylatcyclase og phospholipase C inaktiveres. cAMP er ødelagt af phosphodiesterase, hvilket forårsager overførslen af alle intracellulære enzymer i kaskade til en inaktiv form.
Betydningen af reguleringen af syntesehastigheden og nedbrydning af glycogen i leveren ligger i at sikre konstancen af glucosekoncentration i blodet. Reguleringen af glykogenmetabolisme i muskler giver det energiske materiale både intensivt muskelarbejde og energiforbrug i ro.
Muskelglycogen nedbrydning
Phosphorylase er nøglen (dvs. begrænsende og regulatorisk) enzym til glykogen nedbrydning.
Regulering af glycogenphosphorylase: Inhiberet af overskydende ATP, aktiveret ved overskydende ADP.
G b f - p u t b. (hexobisphosphatvej med kulhydratnedbrydning)
BIOLOGISK BETYDNING AF HBF-PATH.
1. Dette er den vigtigste måde for nedbrydning af kulhydrater til slutprodukterne. I mange celler er det den eneste vej. Så 70-75% af glukosen, der kommer til en celle, brydes op.
2. Kun HBP-pathway giver celleenergien i form af ATP. Dette er den vigtigste energikilde i cellen.
3. Dette er den længste kulhydrat nedbrydning sti.
GBF-sti opdelt i 3 faser.
Det første trin finder sted i cytoplasmaet, giver 8 ATP molekyler under nedbrydning af 1 glukosemolekyle eller 9ATP under nedbrydning af et glucosefragment af glycogen. Slutter med dannelsen af 2 molekyler pyruvat (PVK).
2. og 3. fase - (udelukkende aerob!) I mitokondrier med obligatorisk deltagelse af ilt, giv 30 ATP pr. Glukosemolekyle.
Trin 2 i GBF-vejen kaldes "oxidativ dekarboxylering af pyruvat" og katalyseres af pyruvat-dehydrogenasekomplekset (se foredragene "Biologisk oxidation" - en udvidet kæde af mitokondriale oxidationer). I 2. fase tages to hydrogenatomer væk fra PVC-molekylet, og pyruvat omdannes til acetyl-coenzym A (AcCoA), CO spaltes samtidigt.2. To hydrogenatomer går til NAD, og derefter overføres kæden af mitokondriel oxidation til O2 at danne H2O og 3 ATP molekyler. Derfor, baseret på et molekyle af den indledende glucose, giver 2. trin 6 ATP.
3. trin indlæses af molekylet AcetylKoA, som dannes som et resultat af 2. trin. Denne tredje fase kaldes tricarboxylsyrecyklussen (TCA) (se foredragene "Mitokondriel Oxidation"). I denne cyklus er AccoA helt spaltet til CO2 og H2A. Samtidig dannes 12 ATP pr. AccoAA-molekyle, som er kommet ind i cyklussen. Hvis du regner med 1 molekyle glucose, dannes der i den tredje fase 24 ATP.
1. fase går gennem 10 mellemliggende faser. I første del af dette stadium er glukosemolekylet opdelt i halvdelen af 2 molekyler phosphoglyceraldehyd (PHA).
FUNKTIONER I DET FØRSTE DEL AF 1. STAGE:
Hexokinase (GC) virker for at svække et stærkt glukosemolekyle:
2. reaktion - isomerisering:
I 3. trin svækkes fructose-6-phosphat yderligere med phosphofructokinase (PFK), og fructose-1,6-bisphosphat dannes:
Fosfofructokinase er nøgle enzymet til HBP-vejen. Det er et "sekundært kontrolpunkt". Vmax FFK mere end Vmax CC. Derfor, når glukose indtræder meget, begrænser GC hastigheden af hele GBF-banen.
Et overskud af ATP og et overskud af citrat hæmmer stærkt FPC. Under disse betingelser bliver FFK i stedet for hexokinase det begrænsende enzym af HBP-banen. På grund af inhiberingen af PFK akkumuleres glucose-6-phosphat (G-6-F) og fructose-6-phosphat (P-6-F). G-6-F inhiberer hexokinase, reducerer glucoseudnyttelse fra cellen og aktiverer samtidigt glycogensyntase.
Hvis der ikke er noget overskud af ATP og citrat, men der er et overskud af ADP, aktiverer ADP PFC, og derefter er hastigheden af hele BNP-banen igen begrænset af hexokinase.
Som et resultat af phosphofructokinase-reaktionen destabiliseres fructose-1,6-bisphosphatmolekylet (svækket), således at det omgående nedbrydes til 2 trioser med deltagelse af enzymet aldolase (4. reaktion):
Kun PHA indtager den næste (sjette) reaktion af HBP-banen. Som følge heraf falder dens koncentration, og ligevægten af den femte reaktion skifter til dannelsen af PHA. Efterhånden kommer hele FDA ind i PHA, og derfor mængden af ATP syntetiseret i de efterfølgende reaktioner af HBP-vejen tager vi højde for beregningen af 2 molekyler af PHA og andre mellemliggende metabolitter, som dannes deraf.
I 1. del af 1. fase (fra glucose til PHA) forbruges 2 ATP-molekyler: en i hexokinase-reaktionen, den anden i phosphofructokinase (den tredje reaktion i den første fase af HBP-vejen). 2. del af 1. fase begynder med oxidation af PHA til FGK (phosphoglycerinsyre) i den 6. reaktion.
Denne reaktion katalyseres af enzymet glyceraldehydphosphatdehydrogenase. Det spaltelige hydrogen overføres til NAD med dannelsen af NADH2. Den energi, der frigives under denne oxidation, er også tilstrækkelig til at sikre tilsætning af phosphat til aldehydgruppen. Fosfat tilsættes af en makroergisk binding. Som et resultat dannes 1,3-diphosphoglycerinsyre (1,3-bisphosphoglycerat).
7. reaktion: substratphosphorylering.
Det høje energibundet phosphat overføres til ADP til dannelse af ATP. Som et resultat af det syvende trin forbliver 1 fosforsyrerest i phosphoglycerinsyremolekylet.
8. reaktion: Fosfat overføres fra 3. til 2. position, og 2-phosphoglycerinsyre dannes.
H fjernes fra 2-phosphoglycerinsyre2A. Dette fører til en omfordeling af molekylær energi. Som et resultat akkumuleres energi på phosphatet i den anden position, og bindingen bliver makroergisk. Det viser sig phosphoenolpyruvat (PEP).
10. reaktion: Substratfosforylering. Fosfat overføres til ADP til dannelse af ATP. FEP omdannes til PVK (pyrodruesyre).
På dette stadium forlader 1 af GDF-stien, forlader PEC mitokondrier og kommer ind i anden fase af GDF-banen.
Resultaterne af 1. trin: 10 reaktioner, hvoraf den første, tredje og tiende reaktion er irreversibel. For det første forbruges 2 ATP pr. 1 glukosemolekyle. Derefter oxideres PHA. Energi realiseres under 2 reaktioner af substratphosphorylering: 2 ATP dannes i hver af dem. Følgelig opnås 4 ATP for hvert glucosemolekyle (for 2 PHA-molekyler) ved substratphosphorylering.
I alt kan alle 10 trin beskrives med følgende ligning:
NADH2 systemet med mitokondrielt oxidation (MTO) overfører hydrogen til oxygen i luften for at danne H2O og 3 ATP, men trin 1 går videre i cytoplasma og NADH2 kan ikke passere gennem mitokondrie membranen. Der er shuttle mekanismer for at sikre denne overgang NADH2 gennem mitochondrial membran-malat-aspartat shuttle og glycerophosphat shuttle (se forelæsningerne "Biologisk oxidation".
Baseret på et molekyle af glukoseformer 2 NADN2.
Foruden 2 ATP, opnået i 1. trin ved substratfosforylering, dannes der 6 yderligere ATP med deltagelse af oxygen for i alt 8 ATP-molekyler. Så meget ATP dannes pr. Hvert glucosemolekyle spaltet før PVC under den første fase af HBP-banen.
Hvis disse 8 ATP'er tilsættes til 30 ATP-molekyler, som dannes i 2. og 3. trin, vil det totale energirekst af hele HBP-banen være 38 ATP pr. Glukosemolekyle, delt til CO2 og H2A. I disse 38 ATP er 65 procent af den energi, der vil blive frigivet, når glukose brændes i luften indeholdt. Dette beviser den meget høje effektivitet af GBF-banen.
Af de 38 ATP er de fleste af dem dannet i 2. og 3. fase. Hvert af disse faser er absolut irreversibelt og kræver obligatorisk deltagelse af ilt, da oxidationsstadierne i disse faser er forbundet med mitokondriell oxidation (uden at det er umuligt). Hele HBP-banen fra glucose eller glycogen til CO2 og H2Om opkald: AEROBISK AFFALDNING AF CARBOHYDRATER.
Nøgle enzymer fra den første fase af HBP-pathway: HEXOKINASE og Phosphorous Protein Kinase.
Et andet nøgleforbindelse er placeret på TsTK (3. trin GBF-sti). Nøgleforbindelsen i 3. fase er nødvendig, fordi ACCoA, der går ind i TCA-cyklen, dannes ikke kun af kulhydrater, men også fra fedtstoffer og aminosyrer. Derfor er en TCA den endelige "kedel" til brænding af acetylrester fra kulhydrater, fedtstoffer og proteiner. TsTK forener alle metabolitter, der dannes ved nedbrydning af kulhydrater, fedtstoffer og proteiner.
Nøgle enzymer af TCA: citrat syntetase og isocitrat dehydrogenase. Begge enzymer inhiberes af overskydende ATP og overskud af NADH.2. Isocitrat dehydrogenase aktiveres ved overskydende ADP. ATP hæmmer disse enzymer på forskellige måder: isocitrat dehydrogenase hæmmes af ATP meget stærkere end citratsyntase. Derfor akkumuleres mellemprodukter med et overskud af ATP: citrat og isocitrat. Under disse betingelser kan citrat trænge ind i cytoplasmaet i en koncentrationsgradient.
2. og 3. fase af HBP-pathway forekommer i mitokondrier og 1. i cytoplasma.
Første fase er adskilt fra 2. og 3. fase ved mitokondrielmembranen.
Derfor kan 1. etape udføre sine specielle funktioner. Disse funktioner
Fordelingen af glykogen.
Fordelingen af glycogen med dannelsen af glucose forekommer i perioden mellem måltider, fysisk arbejde og stress.
Måder til glycogen mobilisering:
2. Den amylolytiske pathway for glycogen nedbrydning forekommer med deltagelse af enzymet amylase.
Fosforolytisk vej - den vigtigste vej af glykogen nedbrydning med dannelsen af glucose:
I muskelvævet er der ikke noget glukose-6-phosphatase enzym, derfor bryder muskelglycogen ikke ned med
dannelsen af glucose og er oxideret eller aerob eller anaerob måde med frigivelse af energi. igennem
10-18 timer efter et måltid er glykogenbutikkerne i leveren betydeligt udtømt.
Regulering af blodglukoseniveauer. Centralnervesystemet, virkningsmekanismen af insulin, adrenalin, glucagon,
Væksthormon, glucocorticoider, tyroxin og deres virkning på kulhydratmetabolisme.
Den ledende rolle i reguleringen af kulhydratmetabolisme hører til centralnervesystemet. Faldet i blodglukose fører til øget sekretion af adrenalin, glucagon, som indgår i målorganet for disse hormoner (lever), genkendes af receptorkernerne i levercellemembraner og aktiverer enzymmembranadenylatcyklasen, der udløser mekanismen, der fører til nedbrydning af glycogen til dannelse af glucose.
Diagram over mekanismen for interaktion mellem adrenalin og glucagon med cellen:
Adrenalin - forøger glukoseniveauet ved at aktivere enzymet phosphorylase (adenylatcyklasesystem), hvilket fører til nedbrydning af glycogen med dannelsen af glucose, blokerer enzymglycogensyntasen, dvs. glycogensyntese.
Glucagon - virker som adrenalin, men plus det aktiverer enzymerne gluconeogenese.
Glucocorticoider - øge blodglukoseniveauer som inducerende stoffer af syntesen af gluconeogenesenzymer.
GH aktiverer gluconeogenese, tyroxin aktiverer insulinase, der nedbryder insulin, påvirker absorptionen af glukose i tarmen.
Glykogenose (en sygdom med glykogenakkumulering) skyldes en defekt i de enzymer, der er involveret i nedbrydning af glycogen. Gyrke's sygdom er for eksempel forbundet med mangel på enzymet glucose-6-phosphatase, med en overdreven ophobning af glykogen i leveren, hypoglykæmi og dens konsekvenser. Mac-Ardla's sygdom: årsagen er fraværet af phosphorylase i muskelvævet. Samtidig er niveauet af glukose i blodet normalt, men svagheden i muskelvævet observeres, og evnen til at udføre fysisk arbejde reduceres. Andersens sygdom er forbundet med en defekt af et forgreningsenzym, hvilket fører til ophobning af glykogen i leveren med meget lange ydre og sjældne grenpunkter, som følge af hvilket gulsot, levercirrhose, leversvigt og død (uforgrenet glykogen ødelægger hepatocytterne).
2,5 Glukosekoncentrationen i blodet opretholdes hele dagen ved et konstant niveau på 3,5-6,0 mmol / l. Efter at have spist, stiger glukoseniveauet inden for en time til 8 mmol / l, og vender derefter tilbage til normal. I kroppen opretholdes et konstant niveau af glukose i blodet på grund af eksistensen af neurohumoral mekanismer. Hovedindikatoren for kulhydratmetabolisme er indholdet af glukose i blodet og urinen.
HYPERGLICEMIA er en tilstand, hvor glukoseniveauerne er over normale. årsager:
1. Fysiologisk - foderstof, følelsesmæssigt.
2. Patologisk - diabetes; steroiddiabetes (Itsenko-Cushing) - hyperproduktion af binyrebarkider af binyrebarken; hyperproduktion af adrenalin, glucagon, thyroideahormon thyroxin.
HYPOGLICEMIA - en tilstand, hvor glukoseniveauer er under normale. årsager:
1. Reduceret glukoseudgang: leversygdomme, hormonforstyrrelser (væksthormonmangel, kortisol), arvelige metaboliske sygdomme (glycogen syntetasemangel, galactosemi, fructoseintolerance, hepatiske former for glycogenose).
2. Øget glukoseudnyttelse: Faldreserver (underernæring), nedsat fedtsyreoxidation, β-cellehyperplasi. Podge. kirtler, insulin overdosering, Addison's sygdom - hypoprodukter af glukokortikoider.
GLUCOSURIA - Udseendet af sukker i urinen. Hvis niveauet af glukose i blodet er 8-10 mmol / l, er det brudt
nyretærsklen for glucose og det fremgår af urinen. årsager:
- neurogene på baggrund af stressende tilstande
- akutte infektionssygdomme
2.6. Diabetes mellitus, biokemiske egenskaber ved patogenese.
Dette er en sygdom som følge af en absolut eller relativ insulinmangel.
Insulin er det eneste hormon der sænker blodglukosen. bevægelse:
-øger permeabiliteten af cellemembraner for glukose i cellerne i fedt og muskelvæv; under indflydelse blandes GLUT-4-transportproteinerne fra cytoplasmaet ind i cellemembranen, hvor de kombineres med glucose og transporterer det inde i cellen;
-aktiverer hexokinase, fructokinase, pyruvatkinase (stimulerer glycolyse);
-aktiverer glycogensyntetase (stimulerer glycogensyntese);
-aktiverer pentose-phosphat-dehydrogenasevejen;
-ved mekanismen for kronisk regulering er det en inducer for syntesen af hexokinase og en repressor af syntesen af gluconeogenesenzymer (den blokerer gluconeogenese);
-30% kulhydrater ind i lipider;
-stimulerer TCA-cyklen ved at aktivere enzymsyntetasen, som katalyserer reaktionen af interaktionen mellem acetyl CoA og SchUK;
Diabetes mellitus (DM) er klassificeret efter forskellene i genetiske faktorer og klinisk kursus i to hovedformer: Type I diabetes - insulinafhængig (IDDM) og type II diabetes - ikke-insulinafhængig (NIDDM).
IDDM - en sygdom forårsaget af ødelæggelsen af β-celler i øerne i Langerhans i bugspytkirtlen på grund af autoimmune reaktioner, virusinfektioner (koppevirus, røde hunde, mæslinger, kramper, adenovirus). Når diabetes er nedsat insulin / glucagon forhold. Samtidig svækkes stimuleringen af glykogen og fedtaflejringsprocesser, og mobiliseringen af energibærere intensiveres. Selv efter et måltid fungerer lever, muskler og fedtvæv i en postabsorberende tilstand.
Hyperglykæmi - øge konc. blodglukose.
Det skyldes et fald i brugen af glukose af væv på grund af mangel på insulin eller et fald i den biologiske virkning af insulin i målvæv. Med insulinmangel falder antallet af glucoseoverførselsproteiner (GLUT-4) på membranerne af insulinafhængige celler (muskelfedtvæv). I muskler og lever deponeres ikke glucose som glykogen. I fedtvæv nedsætter hastigheden af syntese og aflejring af fedt. Gluconeogenese aktiveres fra aminosyrer, glycerol og lactat.
Glucosuri - udskillelsen af glukose i urinen.
Normalt reabsorberer proksimale tubuli af nyrerne alle glukose, hvis deres niveau ikke overstiger 8,9 mmol / l. Forøgelse af koncentrationen af glukose i blodet overskrider koncentrationen af nyretærsklen, hvilket får det til at optræde i urinen.
Ketonæmi - øget koncentration af ketonlegemer i blodet.
Fedtstoffer deponeres ikke, men deres katabolisme accelererer. Koncentrationen af ikke-esterificerede fedtsyrer øges, som fanger leveren og oxiderer dem til acetyl CoA. Acetyl-CoA omdannes til p-hydroxybutyrsyre og acetoeddikesyre. Decarboxylering af acetoacetat til acetone forekommer i vævene, derfor kommer lugten fra patienter. Forøgelse af koncentrationen af ketonlegemer i blodet (over 20 mg / l) fører til ketonuri. Akkumuleringen af ketonlegemer reducerer bufferens kapacitetsevne og forårsager acidose.
Insulinmangel fører til et fald i proteinsyntesen og øger deres sammenbrud. Dette medfører en stigning i koncentrationen af aminosyrer i blodet, som deamineres i leveren. Den resulterende ammoniak går ind i ornithincyklusen, hvilket fører til en stigning i koncentrationen af urinstof i blodet og urin-azotæmi.
Polyuria - øget vandladning (3-4l om dagen og derover), fordi glukose øger osmotisk tryk.
Polydipsi - konstant tørst, tør mund på grund af vandforløb.
Polyfagi - oplever sult, ofte spiser, men taber sig, fordi Glukose er ikke en kilde til energi - "sult midt i overflod."
NIDDM - opstår som følge af relativ insulinmangel på grund af:
- insulinsekretionsforstyrrelser
- nedsat omdannelse af proinsulin til insulin
- øge insulin katabolisme
-insulinreceptorfejl, skade på intracellulære insulin signalmediatorer.
Det påvirker mennesker ældre end 40 år, præget af en høj frekvens af familieformer. Hovedårsagen til sen komplikationer af diabetes er hyperglykæmi, hvilket fører til skade på blodkar og dysfunktion af forskellige væv og organer. En af de vigtigste mekanismer for vævsskade i diabetes mellitus er glycosyleringen af proteiner, der fører til en ændring i deres konformation og funktioner. Makroangiopatier manifesterer sig i nederlaget for store og mellemstore fartøjer i hjertet, hjernen, nedre ekstremiteter (gangren). Mikroangiopati er et resultat af beskadigelse af kapillærerne og små kar og manifesterer sig i form af nefro, neuro og retinopati. I forekomsten af mikroangiopati spiller glycosylering af proteiner en bestemt rolle, hvilket fører til forekomsten af nefropati (nedsat nyrefunktion) og retinopati (op til synsfald).
Kollagen danner basis for kapillære kælder membraner. Det forøgede indhold af glycosyleret kollagen fører til et fald i dets elasticitet, opløselighed, for tidlig aldring, udvikling af kontrakturer. I nyrerne fører sådanne ændringer til ødelæggelse af glomeruli og kronisk nyresvigt.
Glycosylerede lipoproteiner, der akkumuleres i vaskulærvæggen, fører til udvikling af hypercholesterolemi og lipidinfiltration. De tjener som grundlag for atheromer, der forekommer en krænkelse af vaskulær tone, hvilket fører til aterosklerose.
2.5. Test for glukosetolerance.
Efter indtagelse kan glucosekoncentrationen nå 300-500 mg / dL og forbliver høj i efter-adsorptionsperioden, dvs. glukosetolerance falder og observeres i tilfælde af latent form for diabetes mellitus. I disse tilfælde har mennesker ingen kliniske symptomer karakteriseret ved diabetes, og den faste glukosekoncentration er normal.
En oral glukosetolerancetest udføres for at identificere en skjult form for diabetes. For at gøre dette skal du bestemme det fastende glukoseniveau i blodet. Derefter modtager patienten en glukosebelastning med en hastighed på 1 g pr. Kg vægt, og derefter hvert 30. minut i 3 timer bestemmes niveauet af glucose i blodet. Resultaterne præsenteres som en kurve.
3. Laboratorium og praktisk arbejde:
3.1. Bestemmelse af blodglukose ved brug af One Touch ultra glucometer.
Bestem den faste glukose i en elev. Behandlingsanalyse. Tag en bloddråbe på fingeren til testområdet på teststrimmelens øverste del og hold den i denne position, indtil kapillæren er helt fyldt. En rapport vises på skærmen i 5 sekunder, hvorefter værdien af glukoseniveau i mmol / l er angivet. Når teststrimlen er fjernet, slukker billedet på enhedens skærm og er klar til næste analyse.
Arbejdsproces: Vask dine hænder med varmt vand og sæbe og tør grundigt. Behandl fingeren med en vatpulver fugtet med ethylalkohol og tør det. Steril scarifier punkterer fingerens hud og klemmer en dråbe blod derfra, som du kommer ind i teststrimmelens kapillar. Derefter behandles punkteringsstedet med en vatpind, der er fugtet med ethylalkohol.
2. Giv en drink sød te.
3. Bestem glukoseindholdet efter 30 minutter fra det øjeblik du tager lasten.
4. Bestem glukoseindholdet efter 2,5 timer fra det øjeblik du tager lasten.
Glycogen nedbrydning
Indholdet
Leveren er den vigtigste kilde til glykogenreserver. Ved fastning udskilles glucagon, hvilket stimulerer nedbrydningen af leverglycogen til glucose. Glucose går ind i blodbanen og overføres med blodbanen til hjernen, hvor den virker som en energikilde til dette organ. Ved nedbrydning af glycogen i leveren katalyseres omdannelsen af glucose-6-phosphat til glucose med glucose-6-phosphatase
Glykogen nedbrydning er normalt. Rediger
Glycogen opbevares i muskler og lever. Under fasting forbruges glycogen i leveren, og under øget fysisk aktivitet forbruges muskelglycogen.
Glykogenose Rediger
Når glycogenose observerede overtrædelser af opbevaring af glycogen; 4 ud af 12 typer glycogenoser er vist i fig. 26.3- 26.6.
Muskler bruger udelukkende oplagret glykogen til deres egne behov som energikilde. Med intense belastninger under anaerobe forhold, f.eks. Med adrenalinvirkningen (reaktionen "red dig selv eller kæmp"). Særligt intens anaerob glykolyse forekommer i de hvide muskler. Der er ingen glucose-6-phosphatase i musklerne.
Glycogenose type I (Girkesygdom). Arvet af autosomal recessiv type. Sygdommen skyldes mangel på glucose-6-phosphatase i leveren. På grund af dette kan leveren ikke regulere niveauet af glukose i blodet, og hos nyfødte udvikler alvorlig hypoglykæmi. Overskydende glykogen opbevares i leveren og nyrerne. På grund af ophobningen af glucose-6-phosphat, hyperlactatemia, hyperlipidæmi, hyperuricæmi og gigt udvikles.
Type II glycogenose (Pompe sygdom). Type II glycogenose ervervet på en autosomal recessiv måde. Årsagen til sygdommen er en sur mangel på a- (1-> 4) glucosidase, et lysosomenzym. På grund af ophobningen af glycogen udvikler kardiometalien efter 2-3 måneder efter fødslen. Derudover påvirker det lever og muskler, hvilket fører til generel muskel svaghed. Det antages, at ved behandling af glycogenose type II vil enzym erstatningsterapi være effektiv.
Type III glycogenose (Cory sygdom) skyldes enzymmangel, hvor både lever og andre organer akkumulerer en abnorm form af glycogenresterende dextrin. Dette er et forgrenet molekyle, hvor i stedet for fuldt udbredte grene er placeret i a- (1-6 bindinger) er forkortede grene lokaliseret. Sygdommen er karakteriseret ved hypoglykæmi og hepatomegali
Type V glycogenose (Mac-Ardla's sygdom) arves på en autosomal recessiv måde. Det skyldes mangel på muskelphosphorylase (myophosphorylase). I type V glycogenose kan musklerne ikke nedbryde muskelglycogen for energi. Under fysisk anstrengelse lider sådanne patienter af hurtig træthed og muskelspasmer, der observeres myoglobinuri
Fig. 26.6. Glycogenose type I (Girkesygdom).
Opløsning af glycogen (glycogenolyse)
For den normale metabolisme af kroppen er normalt nok glukose i foderet af dyrets diæt. Ellers kan glycogenreserver i lever og muskelvæv mobiliseres.
Nedbrydningen af glycogen er baseret på den sekventielle fjernelse af glucoserester i form af glucose-1-phosphat. Den første glycogen dekomponeringsreaktion katalyseres af enzymet glycogen phosphorylase. Fosfat er involveret i det, og det kaldes derfor fosforolyse. Reaktionen fører til nedbrydning af glycosidbindingen af a-1,4-glycogen til fremstilling af glucose-1-phosphat:
I den følgende reaktion forekommer isomerisering af glucose-1-phosphat under påvirkning af enzymet phospholukomutase med dannelsen af glucose-6-phosphat:
I leveren (men ikke i musklerne) hydrolyseres glucose-6-phosphat, der produceres under nedbrydning af glycogen, ved glucose-6-phosphat med frigivelse af fri glucose:
Den overordnede balance af adskillelsen af en glucosestand fra et glycogenmolekyle i leveren ved glycogenolyse kan repræsenteres ved følgende ligning:
Det skal bemærkes, at energien i form af ATP i processen med glycogenolyse ikke anvendes og ikke dannes. I perifere væv nedbrydes glucose-6-phosphat, der opnås under glycolyse, til mælkesyre i hvidt muskelvæv og oxideres fuldstændigt til C02 og H20 i røde muskler.
Leveren har en enorm evne til at opbevare glykogen. I den menneskelige lever kan glycogenindhold nå op på 10% af kæbens våde masse. Glycogeniveauet i musklerne er meget mindre - 1-2% af deres samlede masse, men kvantitativt glycogen er signifikant højere i dyrets muskelvæv, idet der gives forholdet mellem muskelmasse og levermasse.
Glykogenet i musklerne og leveren udfører forskellige roller. Muskelglycogen tjener som en reserve til syntesen af ATP for dette væv, mens leverglycogenes funktion er at reservere glucose for at opretholde koncentrationen af fri glukose i blodet. Indholdet af glycogen i leveren varierer meget afhængigt af kulhydratniveauet i dyrets kost.
Processerne for glycogenese og glycogenolyse i leveren fungerer som en "buffer" af blodglukoseniveauer. Denne funktion af disse processer er imidlertid ubetydelig i forhold til muskelvæv. Mekanisk arbejde er en forudsætning for mobilisering af muskelglycogen for at opnå yderligere mængder af ATP. Graden af glykogenudnyttelse afhænger af muskelfiberens type (hvid eller rød). Røde muskelfibre har et rigt netværk af blodkar, indeholder store mængder myoglobin og mitokondrier. Inden for disse celler transformeres glycogen til pyruvsyre, som i nærvær af oxygen kan oxideres til C02 og H20.
Processerne af glycogenolyse og glycogenese er forbundet med kroppens behov for glukose - kilden til ATP. Regulering af disse processer er vanskelig. Det involverer allosteriske enzymer glycogen syntase og glycogen phosphorylase. Deres aktivitet udføres af hormoner - de første ekstracellulære budbringere (glucagon og adrenalin) og cyklisk AMP (cAMP), den sekundære intracellulære messenger.
Glucagon tilvejebringer glycogenolyse i leveren på grund af aktiveringen af glycogenphosphorylase. Glucagon forårsager også inhiberingen af glycogensyntaseaktivitet. Således giver glucagon i leveren nedbrydningen af glycogen for at normalisere blodglukoseniveauerne. Adrenalin, aktiverende glycogen phosphorylase, stimulerer udskillelsen af fri glukose fra leveren ind i blodbanen til behovene i alle perifere organer i kroppen.
Muskelglycogen nedbrydning
Det er kendt, at fosforolyse spiller en central rolle i mobiliseringen af polysaccharider. (I væv hos mennesker og dyr opdagede de sovjetiske biokemister E. L. Rosenfeld og I. A. Popova også y-amylase-enzymet, der katalyserer spaltningen af glucoserester fra glycogenmolekylet med α-1,4-bindinger. Den førende rolle i nedbrydning af glycogen i celler tilhører phosphorylaser.) Phosphorylaser konverterer polysaccharider (især glycogen) fra opbevaringsformen til den metabolisk aktive form; i nærværelse af phosphorylase desintegrerer glycogen til dannelse af glucosephosphatester (glucose-1-phosphat) uden først at bryde den op i større fragmenter af polysaccharidmolekylet.
Reaktionen katalyseret af phosphorylase, i almindelig form, ser sådan ud:
I denne reaktion (C6H10O5)n betyder glycogenpolysaccharidkæden, a (C6H10O5)n-1 den samme kæde, men forkortet af en glukosestand.
I fig. 82 viser glycogens nedbrydning til glucose-1-phosphat og deltagelse af cAMP i denne proces. Enzymet phosphorylasen findes i to former, hvoraf den ene (phosphorylase "a") er aktiv, mens den anden (phosphorylase "c") normalt er inaktiv. Begge former kan dissociere i underenheder. Phosphorylase "b" består af to underenheder og phosphorylase "a" - fire. Transformationen af phosphorylase "in" i phosphorylase "a" udføres ved proteinphosphorylering ifølge ligningen:
2 mol. phosphorylase "i" + 4 ATP ->
1 mol. phosphorylase "a" + 4 ADP
Denne reaktion katalyseres af et enzym kaldet phosphorylase kinase. Det blev fundet, at denne kinase kan eksistere i både aktive og inaktive former, idet den inaktive phosphorylase-kinase bliver aktiv under påvirkning af enzymproteinkinasen (phosphorylase kinase). Den aktive form af sidstnævnte er dannet med deltagelse af cAMP. Som allerede bemærket dannes cAMP i sin tur fra ATP ved virkningen af enzymet adenylatcyklase. Denne reaktion stimuleres især af adrenalin og glucagon. En stigning i indholdet af adrenalin fører langs denne komplekse reaktionsreaktion til omdannelsen af phosphorylase "til" til phosphorylase "a" og følgelig til frigivelsen af glucose i form af glucose-1-phosphat fra glycogenopbevaringspolysaccharidet. Den omvendte transformation af phosphorylase "a" til phosphorylase "in" katalyseres af enzymet phosphatase (denne reaktion er næsten irreversibel).
Det skal bemærkes, at phosphorylase "a" spalter glucoserester, der starter fra den ydre ende af de ydre grene af glycogenmolekylet, og når den nærmer sig α (1 -> 6) forbindelser, stopper dens handling. Med andre ord fortsætter fosforolyse kun op til grenpunkterne i glycogenmolekylet. Enzymet amylo-1,6-glucosidase er i stand til at spalte (1-> 6) -forbindelsen ved grenpunktet, hvorefter phosphorylase "a" igen har mulighed for at virke, indtil den når næste grenpunkt osv.
Glucose-1-phosphat dannet som resultat af phosphorolyse transformeres yderligere af phosphoglucomutasen i glucose-6-phosphat:
For at denne reaktion kan fortsætte er en phosphoryleret form af phosphoglucomutase nødvendig, det vil sige dens aktive form, der dannes i nærvær af glucose-1,6-diphosphat. Således spiller glucose-1,6-diphosphat i phosphoglucomutase-reaktionen rollen som et coenzym. (Glucose-1,6-diphosphat er produktet af følgende reaktion: glucose-1-phosphat + ATP glucose-1,6-diphosphat + ADP).
Dannelsen af fri glucose fra glucose-6-phosphat i leveren sker under indflydelse af glucose-6-phosphatase. (I modsætning til leveren er der ingen glucose-6-phosphatase i muskelvævet). Dette enzym katalyserer hydrolytisk spaltning af fosfat:
I fig. 83 viser veje til nedbrydning og syntese af glycogen.
Man kan overveje, at opretholdelsen af sukkerkoncentrationen i blodet primært er resultatet af den samtidige strømning af to processer: indtræden af glucose i blodet fra leveren og dets forbrug fra blodet af vævene, hvor det primært anvendes som et energisk materiale.
I vævene (herunder leveren) er der to hovedveje til nedbrydning af glucose: den anaerobe vej, der går uden oxygen, og den aerobe vej, som kræver ilt.
Glycogen nedbrydning
Vejen for glycogen dekomponering i fri glukose adskiller sig fra dens syntese. Det omfatter en række andre enzymer. Glycogenphosphorylase katalyserer den første katabolismereaktion af glycogen - at bryde alfa-1,4-glycosidbindingen mellem glucoserester i enderne af kæderne ved phosphorolyse, dvs. interaktion med uorganisk phosphat. De sidste glukoserester spaltes i form af glucose-1-phosphat. Således adskiller fremgangsmåden til at bryde alfa-1,4-glycosidbindingerne af glycogen i væv fra deres hydrolytiske brud under virkningen af amylase i mavetarmkanalen. Fosforylase-reaktionen gentages, indtil 4 glucoserester forbliver op til grenpunktet. Derefter overfører alfa (1®6) -glucosidase-enzymet triglucoseenzymet til enden af den tilstødende kæde, og den fjerde glucose-rest, som er bundet af alfa-1,6-glycosidbindingen, spalter hydrolytisk i form af fri glucose. Dernæst katalyserer glycogenphosphorylase spaltningen af glucoserester til et nyt grenpunkt.
Glucose-1-phosphatmolekyler omdannes til glucose-6-phosphat under påvirkning af phosphoglucomutase, som katalyserer den samme reaktion i den modsatte retning under glycogenbiosyntese. Overgangen af glucose-6-phosphat til fri glucose kan ikke udføres ved hexokinase-reaktionen, da den er irreversibel. I leveren og nyrerne er enzymet glucose-6-phosphatase, som katalyserer hydrolysereaktionen af glucose-6-phosphat til glucose. Fri glukose går ind i blodet og går ind i andre organer. I muskler, hjerne og andre væv er glucose-6-phosphatase fraværende. Således tjener glycogen i leveren som en glukosekilde for hele organismen, og musklernes og hjernens glykogen bryder ned til glucose-6-phosphat, som anvendes i disse væv.
Fordelingen af glycogen til mælkesyre (glycogenolyse)
Glucose, der kommer fra blodet, og glucoserester af deponeret glycogen tjener som muskelglykolysesubstratet. På grund af den sekventielle virkning af glycogenphosphorylase og phosphoglucomutase omdannes glucoserester af glycogen til glucose-6-phosphat, som derefter indgår i glycolyseprocessen:
Med hensyn til glycogenolyse forbruges ATP kun én gang for dannelsen af fructose-1,6-diphosphat. Hvis vi tager højde for omkostningerne ved ATP til glycogenbiosyntese (to ATP-molekyler til optagelse af en glukosestudie), er netudbyttet kun 1 ATP-molekyle pr. 1 glucoserest. Forbruget af ATP til syntesen af glycogen i muskler finder sted i hvile, når aflejringen af glycogen er tilstrækkeligt forsynet med ilt og energi. Og under intens træning forårsager den anaerobe nedbrydning af glykogen til mælkesyre et større udbytte af ATP end nedbrydning af glucose.